АМИНОКИСЛОТЫ

Чаще всего применяют тривиальную номинацию аминокислот. При описании аминокислот в составе соединений используют также систематические названия, структурные формулы, префиксы, подстрочные индексы, обозначения буквенных и цифровых локантов и трёхбуквенную систему символов, рекомендованные ИЮПАК. Химические символы аминокислот были распространены на изображение их последовательностей в пептидах (Зурабян С.Э.,2008). В природе существует более 150 аминокислот, из них 20 служат важнейшими мономерными блоками всех белков. По положению группы -NH2 в молекуле различают α-, β-, γ-аминокислоты. Природные белки образованы только α-аминокислотами. В промышленных масштабах в настоящее время получают микробиологическим и химическим способами 15 аминокислот: аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, цистеин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, серин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, аргинин, глутаминовую кислоту. Аминокислоты возбуждающие (ВАК): глутаминовая, аспарагиновая. Снижение выброса ВАК из интернейронов под влиянием, в частности, тизанидина приводит к избирательному подавлению полисинаптических механизмов спинного мозга, отвечающих за высокий тонус мышц. Аминокислоты тормозные: γ-аминомасляная, глицин. Аминокислотные остатки – мономеры аминокислот, входящие в состав белков. Аминокислоты - основные структурные единицы молекул белков, определяющие их пищевую ценность и биологическую специфичность. Аминокислоты в белках находятся в L- и D-формах. Биологически активны в основном L-формы. Продукты декарбоксилирования ряда аминокислот (биогенные амины): гистамин, серотонин и др. обладают высокой биологической активностью. Классификация аминокислот по биологическому и физиологическому значению: -незаменимые – не могут синтезироваться организмом из других соединений: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан; -полузаменимые – образуются в организме в недостаточном количестве: аргинин, тирозин, гистидин; -заменимые – синтезируются в организме: все остальные. Комплекс аминокислот (до 18) содержат лекарственные препараты: аминоплазмаль, кетостерил, валин, аминостерил КЕ, аминосол.

Первой открыли (1806) аспарагиновую аминокислоту фр. фармацевты Воклен (Вокелен) Луи Николя (Vauquelin LouisNicolas,1763-1829) и Робике Пьер Жан (Robiquet Pier Jean,1780-1840). Формулу аспарагиновой аминокислоты и её амида (аспарагина) определил (1837) фр. химик и фармацевт Пелуз Теофиль Жюль (Pelouze Théophile Jules,1807-1867). Цистин и цистеин (в мочевых камнях) открыл (1810) англ. химик и врач Уолстоун Уильям Хайд (Wollaston William Hyde,1766-1828). Дальнейшая хронология открытий: 1819 - лейцин - фр. химик Жозеф Луи Пруст Жозеф Луи (Proust Joseph Louis,1754-1826); 1820 - глицин - фр. химик Браконно Анри (Braconnot Henry,1780-1855); 1846 – тирозин - нем. химик Либих Юстус (Liebig von Justus,1803-1873); 1865 – серин - нем. химик Крамер Э.; 1866 – глутаминовая кислота – нем. химик Риттхаузен Генрих (Ritthausen Heinrich,1826- 1912); 1868 - изосерин - нем. фармацевт, проф. химии Эрленмейер Рихард Август Карл Эмиль (Erlenmeyer Richard August Carl Emil,1825-1909); 1881 - фенилаланин - австр. химики Шульце Эрнст (Schulze Ernst,1840-1912 и Барбьери Й. (Barbieri I.); 1886 – аргинин – швейц. химик Шульце Эрнст (Schulze Ernst); 1889 – лизин - нем. химик и физиолог Дрексель Эдмунд (Drechsel Edmund,1843-1897); 1896 – гистидин – нем. биохимик Коссель Альбрехт (Kossel Albrecht,1853-1927), Нобелевский лауреат (1910); 1896 – дийодтирозин - нем. химик и физиолог Дрексель Эдмунд (Drechsel Edmund,1843-1897); 1901 – пролин - нем. химик, лауреат Нобелевской премии 1902 г.Фишер Эмиль Герман (Fischer Emil Hermann,1852-1919); 1902 – триптофан – англ. биохимик Гопкинс Фредерик Гоуленд (Hoppkins Frederick Gowland,1861-1947), Нобелевский лауреат (1929) с сотр.; 1902 – оксипролин, валин – нем. химик Фишер Эмиль Герман (Fischer Emil Hermann,1852-1919); 1922 – метионин - нем. химик Мюллер Иоганн.

Органические кислоты.

Аминокарбоновые кислоты